Mutational Analysis of Substrate Inhibition in Tyrosine Hydroxylase
نویسندگان
چکیده
منابع مشابه
Inhibition of tyrosine hydroxylase by aquayamycin.
Aquayamycin was found to be a strong inhibitor of tyrosine hydroxylase. It inhibits tyrosine hydroxylase by 50 % at 3.7x10~7M. The inhibition is noncompetitive with tyrosine. The inhibition by 4x10~7 Maquayamycin increases when the concentration of 2-amino-4-hydroxy-6,7-dimethyltetrahydropteridine is increased from 2x10~4M to 1x10~3M. The inhibition of tyrosine hydroxylase by aquayamycin is rev...
متن کاملTyrosine hydroxylase: a substrate of cyclic AMP-dependent protein kinase.
Data demonstrating the direct phosphorylation of tyrosine hydroxylase [tyrosine 3-monooxygenase; L-tyrosine, tetrahydropteridine:oxygen oxidoreductase (3-hydroxylating), EC 1.14.16.2] purified from rat pheochromocytoma by ATP, Mg2+ and cyclic AMP-dependent protein kinase catalytic subunit are presented. The incorporation of phosphate is highly correlated with the activation of the hydroxylase w...
متن کاملIdentification of tyrosine hydroxylase as a physiological substrate for Cdk5.
Cyclin-dependent kinase 5 (Cdk5) is emerging as a neuronal protein kinase involved in multiple aspects of neurotransmission in both post- and presynaptic compartments. Within the reward/motor circuitry of the basal ganglia, Cdk5 regulates dopamine neurotransmission via phosphorylation of the postsynaptic signal transduction pathway integrator, DARPP-32 (dopamine- and cyclic AMP-regulated phosph...
متن کاملanalysis of power in the network society
اندیشمندان و صاحب نظران علوم اجتماعی بر این باورند که مرحله تازه ای در تاریخ جوامع بشری اغاز شده است. ویژگیهای این جامعه نو را می توان پدیده هایی از جمله اقتصاد اطلاعاتی جهانی ، هندسه متغیر شبکه ای، فرهنگ مجاز واقعی ، توسعه حیرت انگیز فناوری های دیجیتال، خدمات پیوسته و نیز فشردگی زمان و مکان برشمرد. از سوی دیگر قدرت به عنوان موضوع اصلی علم سیاست جایگاه مهمی در روابط انسانی دارد، قدرت و بازتولید...
15 صفحه اولذخیره در منابع من
با ذخیره ی این منبع در منابع من، دسترسی به آن را برای استفاده های بعدی آسان تر کنید
ژورنال
عنوان ژورنال: Journal of Neurochemistry
سال: 2002
ISSN: 0022-3042,1471-4159
DOI: 10.1046/j.1471-4159.1998.71052132.x